Exercise does not alter subcellular localization, but increases phosphorylation of insulin-signaling proteins in human skeletal muscle

Este comentario se realizó con base en un artículo de pubmed, cuyos autores se relacionan a continuación. Chris Wilson, Mark Hargreaves, and Kirsten F. Howlett

Este estudio examinó la posibilidad que el ejercicio puede alterar la localización subcelular de la insulina que señala las proteínas en músculo esquelético humano. Después de hacer un análisis en varones sometidos a una jornada de trabajos fuertes, se determinó que el ejercicio no tenía ningún efecto significativo en el fosforilación de IRS-1 Tyr612 en cuales quiera de las fracciones. De contraste, el ejercicio aumentó (<>

El cambio en la localización subcelular de la proteína es por lo tanto un mecanismo inverosímil para influenciar caminos de la transducción de la señal y la función celular en músculo esquelético después del ejercicio. De otra parte, los defectos en el nivel de las proteínas del IRS, en IRS-1 e IRS-2 particulares, también abarcan un lugar geométrico importante para el desarrollo de desórdenes metabólicos, incluyendo la resistencia de insulina y el tipo 2 diabetes.. Además, en respuesta a varios estímulos, tales como insulina, insulina-como el factor I (IGF-I del crecimiento; y la tensión oxidativa, proteínas del IRS puede también experimentar cambios en la localización subcelular. El ejercicio o la contracción del músculo influencia muchas funciones celulares que sean similares a ésas también reguladas por la insulina, tal como uptake de la glucosa del músculo, síntesis del glicógeno, y uptake del aminoácido. El efecto del ejercicio en estas funciones celulares se piensa generalmente para ser mediado por los caminos del transducción de la señal de insulin-independiente. La mayoría de estudios anteriores indica que contracción aguda del ejercicio o del músculo, por sí mismo, no influencia el fosforilación y la actividad del receptor de la insulina, de IRS-1, de IRS-2, o de otras proteínas próximas en la insulina clásica que señala camino en el músculo esquelético. Sin embargo, debe ser observado que la insulina que señalaba las proteínas fue medida solamente en lisis enteras de la célula del músculo esquelético. Estos estudios anteriores no eliminan la posibilidad que, en el nivel subcelular, el ejercicio puede inducir el relocalización de la novela o el cambio espacial de las proteínas del IRS o de otras proteínas en la insulina que señala el camino similar a la insulina, IGF-I, y la tensión oxidativa. Es posible que los cambios ejercicio-mediados en la localización subcelular de la insulina que señala las proteínas pueden alterar interacciones de la proteína-proteína e influenciar posteriormente caminos IRS-mediados del transducción de la señal y la función celular en el músculo esquelético. La puntería de este estudio, por lo tanto, era determinarse si un combate agudo del ejercicio puede dar lugar a cambios en la localización subcelular de la insulina que señala las proteínas en músculo esquelético humano. Los resultados demuestran que el ejercicio no altera el contenido de IRS-1 y de -2 u otras proteínas en la insulina que señala la subunidad camino, incluyendo el receptor de la insulina, p85 de pi 3-kinase, Akt, y GSK-3 en fracciones subcelulares del músculo esquelético, inmediatamente o 3 h después de ejercicio. Así un cambio en la localización subcelular de la insulina que señala las proteínas es un mecanismo inverosímil para influenciar caminos enes sentido descendiente del transducción de la señal y la función celular subsecuente en músculo esquelético. Los estudios anteriores han demostrado que la activación del receptor de la insulina, las proteínas del IRS, y la actividad asociada del pi 3-kinase no son influenciadas por ejercicio o la contracción del músculo, por sí mismo. En ayuda de la investigación anterior, el ejercicio, por sí mismo, no parece afectar la activación de IRS-1, sino que debe ser observado que IRS-1 está sabido para contener un número de sitios del fosforilación, además de Tyr612, en el cual puede actuar como y/o de los interruptores para reclutar las varias proteínas el señalar en sentido descendiente. No puede ser eliminado totalmente que el ejercicio por sí mismo puede influenciar la activación localizada de IRS-1 con el fosforilación específico en el otro individuo, o ninguna combinación de, los residuos de tiroxina/serina. En el actual estudio, el contenido proteínico de Akt y GSK-3 no fueron alterados por ejercicio en cuales quiera de las fracciones del músculo esquelético. Sin embargo, en la fracción del citosol solamente, ejercite perceptiblemente aumentado el fosforilación de Akt Ser473. Una respuesta similar fue medida para GSK-3 en la fracción del citosol solamente, con el fosforilación de la serina GSK-3 creciente perceptiblemente inmediatamente y 3 h después de ejercicio. Del actual estudio, la fosforilación de la serina GSK-3 fue aumentado inmediatamente y 3 h después de ejercicio en la fracción del citosol solamente. Una de las funciones primarias de GSK-3 se piensa para ser la regulación del sintasa del glicógeno. Un aumento en el fosforilación del serina GSK-3 desactiva la proteína GSK-3, que actúa posteriormente para aumentar actividad del sintasa del glicógeno, la investigación examina adicionalmente la regulación en el nivel subcelular para explicar cómo el ejercicio puede mediar respuestas celulares específicas en músculo esquelético. De la conclusión, un combate agudo de moderado al ejercicio que completa un ciclo intenso puede aumentar el fosforilación de proteínas que señalan en sentido descendiente (Akt y GSK-3), específicamente en la fracción citosolica, pero no da lugar a cambios en la localización subcelular de las proteínas del IRS o de otras proteínas en la insulina clásica que señala camino en músculo esquelético humano. Como tal, un cambio en la localización subcelular de la insulina que señala las proteínas es un mecanismo inverosímil para influenciar caminos en sentido descendiente de la transducción de la señal y la función celular subsecuente en músculo esquelético después del ejercicio. Agradezco muy atentamente la atención prestada y espero que el comentario sea de su completo agrado como lo fue para mí.

Intramyocellular Lipid Content in Human Skeletal Muscle

Este comentario se realizó con base en un artículo de pubmed, cuyos autores se relacionan a continuación. Vera B. Schrauwen-Hinderling, Matthijs K.C. Hesselink, Patrick Schrauwen and Marianne Eline Kooi

Usando el EM, las gotitas individuales del lípido en miocitos se podían visualizar en el sarcoplasma, generalmente en contacto directo con mitocondria. Este contacto directo con mitocondrias condujo a la hipótesis que las gotitas del lípido sirven como combustible para la oxidación gorda mitocondrial, en situaciones donde está necesaria la fuente rápida de grasa, por ejemplo durante ejercicio. Se reconoce de largo que durante ejercicio de la resistencia, la oxidación gorda contribuye perceptiblemente a las necesidades energéticas del músculo esquelético. Mientras que los ácidos grasos (fAs) almacenados en tejido fino adiposo como triglycerides primero tienen que experimentar lipolisis, se lancen en la sangre, y se transporten al músculo activo para la oxidación, los almacenes de IMCL serían una fuente fácilmente disponible del substrato durante ejercicio de la resistencia. De hecho, estudios han divulgado que la oxidación de los almacenes de IMCL contribuye a la energía usada durante el ejercicio que la acumulación de IMCL fue asociada a la resistencia de insulina, un factor de riesgo importante para el tipo 2 diabetes.

La capacidad del músculo esquelético de almacenar fAs como IMCLs tiene importancia fisiológica en el abastecimiento rápidamente de energía disponible durante actividad física. Con la actual forma de vida de la actividad física baja y el consumo excesivo de alimentos grasos, esta capacidad puede tener una desventaja. La fuente continua de grasa al músculo sin la oxidación concomitante tendrá efectos negativos en sensibilidad de la insulina.

En resumen, no hay duda de que IMCLs, están oxidados durante ejercicio de la resistencia y pueden de hecho servir como fuente de energía fácilmente disponible durante ejercicio.

El predominio de la resistencia de insulina y del tipo 2 diabetes está aumentando rápidamente, y el producto y la carencia de gran energía de la actividad física dentro westernized a sociedades se consideran los factores de riesgo importantes. El desarrollo de la resistencia de insulina coincide con la acumulación de IMCLs. Estos datos sugieren ese alto contenido de IMCL, quizás debido a los altos niveles del FA del plasma, puede conducir al desarrollo de la resistencia de insulina, aunque la posibilidad no puede ser excluida que la resistencia de insulina conduce a la acumulación de IMCLs. El contenido creciente de IMCL en temas insulina-resistentes pero de otra manera sanos, sugiere que la acumulación de IMCLs es un paso temprano en el desarrollo del tipo 2 diabetes. También, de diabetes abierta, el contenido de IMCL se aumenta seriamente.

IMCLs se puede aumentar por dos diversas razones: un aumento funcional, por el que IMCL sirva como fuente de energía rápidamente disponible; y un aumento patofisiológico, por el que IMCL creciente sea simplemente debido a un exceso de provisión continuo de la grasa. En la segunda condición, sin embargo, el contenido creciente de IMCL no es acompañado muy probablemente por una capacidad oxidative gorda fuertemente tan creciente. De hecho, la capacidad oxidative gorda pudiera ser más importante que contenido de IMCL en la determinación de sensibilidad de la insulina, la función mitochondrial disminuida (capacidad oxidative) en el descendiente insulina-resistente del tipo 2 pacientes de la diabetes, comparado con controles insulina-sensibles., la capacidad de almacenar la grasa dentro del músculo pudo haber conferido una ventaja evolutiva para permitir actividad física durante ciclos del banquete y del hambre. En ese respecto, fue sugerido recientemente que la capacidad de resistencia-funcionamiento de los seres humanos pudo haber sido instrumental en la evolución de los sapiens de homo, se ha sugerido que la resistencia de insulina temporal que acompaña la acumulación ayunar-inducida de IMCLs pudo haber sido instrumental en la evolución ahorrar la glucosa para el cerebro durante períodos del hambre, sin embargo, hoy en día, la importancia del tener altos niveles de IMCL puede tener descolorada debido a los niveles bajos de la actividad física y de la disponibilidad continua del alimento. Sin embargo, la capacidad para almacenar IMCLs todavía se preserva; por consiguiente, en condiciones de los altos niveles del FA que circulan o alta fuente dietética del lípido, el músculo puede actuar como fregadero para circular fAs. En estas condiciones en las cuales IMCLs no se estén utilizando para la oxidación, IMCLs y sus intermedios tienen un impacto negativo en la insulina que señala e inducen resistencia de insulina. Por lo tanto, la capacidad preservada de almacenar la grasa en músculo puede hoy en día tener efectos perjudiciales en sensibilidad de la insulina. En ese respecto, la capacidad de utilizar IMCLs puede ser más importante que la magnitud de niveles de IMCL por sí mismo en la determinación de los efectos negativos sobre sensibilidad de la insulina.

Agradezco muy atentamente la atención prestada y espero que el comentario sea de su completo agrado como lo fue para mí.

Pyruvate Dehydrogenase and Pyruvate Dehydrogenase Kinase Expression in Non Small Cell Lung Cancer and Tumor-Associated Stroma1

Este blogger fué elaborado tomando como referencia una publicación de los autores Michael I Koukourakis, Alexandra Giatromanolaki, Efthimios Sivridis, Kevin C Gatter, y Adrian L Harris


En células de cáncer, el piruvato se transforma, sin importar la presencia del oxígeno (efecto aerobio de glicólisis /Warburg). Aunque en condiciones de hipoxia intratumoral explican HIF1; la estabilización y la inducción del metabolismo anaerobio, datos recientes sugieren que las altas concentraciones del piruvato también den lugar a HIF1. la estabilización independientemente del hipoxia. El actual estudio immunohistoquímico, proporciona evidencia que el camino de PDH/PDK está reprimido en el 73% de los carcinomas no pequeños del pulmón de la célula, que pueden ser una razón dominante de HIF1 de estabilización y "glicólisis aerobia.". La actividad de PDK es regulada por la concentración de los productos metabólicos del piruvato (NADH y acetilo-CoA). Bajo condiciones o envenenamiento hipoxico de la célula por los inhibidores del fosforilación oxidativa (es decir, barbitúricos, monóxido de carbono, y cyanate), la producción del ATP con la conversión de la glucosa al piruvato es garantizada por la conversión de siguiente del piruvato al lactato, una reacción de niconamida de adenina de la producción continua del dinucleótido (NAD) catalizada por el deshidrogenasa5 (LDH5) del lactato.

La supresión PDK1 en el tejido conectador tumor-relacionado es un resultado de una interacción del paracrino tumor/fibroblasto y no de un efecto hipoxia-relacionado. Estas observaciones sugieren fuertemente que los fibroblastos del tejido conectador mantengan un metabolismo exclusivamente aerobio del piruvato, previniendo la formación del lactato de la glucosa. Esta preferencia metabólica por el tejido conectador de tumor-soporte podía ser una consecuencia de la alta concentración del ácido láctico producida y sacada fuera de las células de cáncer, y podía ser muy útil para que la supervivencia del tumor evite la autodestrucción por acidosis excesiva.

La regulación defectuosa de PDH puede ser parte de la explicación del fenómeno célula-específica de la "glucólisis aerobia" del cáncer conocido por Warburg. Sin embargo, un porcentaje grande de los carcinomas PDH-deficientes (el 50%) no puede encender (con.) el camino de HIF y estos tumores se liga a un resultado postoperatorio excelente. Un subgrupo de los tumores (el cerca de 20% de NSCLC) demuestra una presencia intensa coherente PDH e HIF/LDH5, por lo tanto compartiendo capacidades metabólicas aerobias y anaerobias fuertes.

Agradezco muy atentamente la atención prestada y espero que el comentario sea de su completo agrado como lo fue para mí.

Novel concepts in insulin regulation of hepatic gluconeogenesis

Este blogger fué elaborado tomando como referencia una publicación de los autores Andreas Barthel y Dieter Schmoll del Departmenot de Endocrinologia, Heinrich-Heine-Universidad, D-40225 Düsseldorf; y Aventis Pharma, DG, Germany.

La insulina es la hormona más importante que inhibe gluconeogénesis. Actúa predominante suprimiendo la expresión de los genes para las enzimas gluconeogenicas dominantes PEPCK y G-6. PEPCK cataliza uno de los pasos tarifa-limitadores de la gluconeogénesis, la reacción del ácido oxaloacetic al phosphoenolpyruvate, mientras que G-6-Pase cataliza el paso final de la gluconeogénesis, la producción de la glucosa libre de la glucosa 6-phosphate. La expresión de los genes para G-6-Pase y PEPCK es inducida por el glucagon durante el ayuno, por los glucocorticoids durante períodos de la tensión, o por los catecholamines durante el ejercicio.

La regulación de la gluconeogénesis hepática es un proceso importante en el ajuste del nivel de la glucosa de la sangre, y los cambios patológicos en la producción de la glucosa del hígado son una característica central en el tipo 2 diabetes. Los acontecimientos que regulan la expresión del carboxykinasa gluconeogenesis dominante del fhosfhoenolpyruvato de las enzimas (PEPCK) y la subunidad catalítica glucosa-6-fhosfhatasa (G-6-Pase) se mira como estrategia potencial para el tratamiento de las aberraciones metabólicas asociadas a esta enfermedad. El glucagón y los glucocorticoides aumentan la gluconeogénesis hepática induciendo la expresión de PEPCK y de G-6-Pase. La proteína PGC-1 del coactivator se ha identificado como mediador importante de esta regulación. En contraste, la insulina es sabida para suprimir PEPCK y la expresión del gene de G-6-Pase por la activación de pi 3-kinase. Sin embargo, los caminos del pi 3-kinasa-independiente pueden también conducir a la inhibición de enzimas gluconeogenesis. La síntesis de la glucosa en el hígado de precursores tales como lactato, aminoácidos gluconeogenesis, y glicerol es un mecanismo central para proveer al organismo glucosa en épocas del hambre. Por otra parte, cuando la glucosa está directamente disponible de recursos externos, la gluconeogénesis es prescindible y por lo tanto es necesario ser apagado.
La actividad del carboxykinase gluconeogenic dominante del phosphoenolpyruvate de las enzimas (PEPCK) y de glucose-6-phosphatase (G-6-Pase) es regulada por los mecanismos del transcripcional y del nontranscripcional, mientras que la tercera enzima fructosa-1,6-bisfosfatasa (FBPase) de la llave también es regulada a través de inhibición competitiva por la fructosa 2,6-bisfosfato.

Las etapas iniciales del tipo 2 diabetes son caracterizadas por la resistencia de insulina. Esto conduce a la inhabilidad de la insulina de controlar la actividad de enzimas glucogénicas, de tal modo el contribuir a una glucosa hepática creciente hizo salir y elevó niveles de la glucosa de la sangre. De pacientes con el tipo 2 diabetes, el índice de la gluconeogénesis hepática considerablemente se aumenta comparado con los temas del control, de tal modo contribuyendo perceptiblemente al hyperglycemia de ayuno en diabetes; metformin, una droga anti-diabética con un mecanismo mal entendido de la acción que ha estado en el uso clínico por más de 40 años, se sabe para disminuir la producción hepática de la glucosa
la espectroscopia NMR y los isótopos estables, que este efecto ocurre principalmente reduciendo el índice de la gluconeogénesis, el metformin puede trabajar reduciendo el glicogenolisis. Esto ha conducido a una comprensión mejor de los mecanismos moleculares por los cuales esta hormona regula los genes para PEPCK y G-6-Pase. El estímulo del receptor de la insulina da lugar a la activación de dos caminos importantes: 1) la cascada mitogen-activada del kinasa de la proteína (MAPA) y 2) el camino del fosfatidylinositol 3-kinasa (pi 3-kinasa). El camino del pi 3-kinasa. El receptor de la insulina es un kinasa del tiroxina que se activa después del atascamiento del ligando; conduciendo a la fosforilación de varios substratos intracelulares, incluyendo la familia de las proteínas del substrato del receptor de la insulina.

Lo anterior proporciono la evidencia para la convergencia del múltiplo que señalaba caminos en detalle en el nivel de la regulación del transcripcional de la expresión del gene de PEPCK y de G-6-Pase, los genes gluconeogenisis dominantes en células del hígado. La redundancia en la regulación de la producción hepática de la glucosa acentúa la importancia crítica de este proceso en el homeostasis de la glucosa del organismo.
Proporcionando una base sólida para el desarrollo de drogas antidiabéticas nuevas y más potentes.

Espero que el anterior comentario haya sido de su agrado y de fácil comprensión, así como lo fue para mi.

Glyoxalase II, a Detoxifying Enzyme of Glycolysis Byproduct Methylglyoxal and a Target of p63 and p73, Is a Pro-survival Factor of the p53 Family*

Los doctores Yanyxu y Xinbin Chen del departamento de biología de la Universidad de Alabama, Birmingan. En su trabajo: ”Glyoxalase II, a Detoxifying Enzyme of Glycolysis Byproduct Methylglyoxal and a Target of p63 and p73, Is a Pro-survival Factor of the p53 Family”.
Acogieron y trabajaron con las proteínas p53, p63, p73. Que auque empiezan por P tienen una función muy diferente; las p53 actúan como supresoras clásicas de los tumores .Mientras que p63 y p73 tienen funciones fundamentales en el desarrollo de ellos.

Estudiaron y encontraron que el gen GLX2 que codifica la enzima glicolasa II es regulado por p63y p73. A la ves encontraron que este gen inhibe la respuesta apoctotica de la célula Methyl Glyoxal un subproducto de la glicólisis, también encontraron que una deficiencia en GLX2 en algunas células las ase susceptible a la apoctosis.
Este estudio esta dado para demostrar que el gen GLX2 sirve como factor para la supervivencia de la familia p53, y que este gen tiene un papel crítico en el desarrollo normal y la patogenia de diversas enfermedades humanas que incluyen: cáncer, diabetes y enfermedades neurodegenerativas.
Este artículo demuestra la importancia a nivel genético teniendo como base siempre la bioquímica. Demostrando patologías referentes a daños causados en ellos. Y en como la glicólisis esta ligada a nivel de cambios genéticos importantes.
A la vez se ase importante para analizarlo profundamente y tratar de profundizar más en el tema.

Este articulo como el anterior fue escogido de putmed.

Human Immunodeficiency Virus Type 1 Vpr Induces G2 Checkpoint Activation by Interacting with the Splicing Factor SAP145†

Este articulo no tiene un sentido cientifico ni mucho menos, solo trato de analisar un trabajo previamente realisado por personas expertas en el tema, y de dar mi umilde punto de vista. El trabajo escogido es obra de Yasuhiko Terada y Yuko Yasuda.

MEDIANTE ESTA INVESTIGACIÓN SE PUDO DETECTAR QUE (Vpr) LA PROTEÍNA VIRAL R DEL TIPO 1 HUMANO DEL VIRUS DE LA INMUNODEFICIENCIA (HIV-1) LOCALIZA AL NÚCLEO, INDUCE LA ACTIVACIÓN DEL PUNTO DE COMPROBACIÓN, O DICHO DE OTRA FORMA, INDUCE LA DETECCIÓN Y LA APOTOSIS DEL CICLO CELULAR EN G2, ATANDO EL DOMINIO DE CUS1 DE SAP145 E INTERFIRIENDO CON LAS FUNCIONES DE LA PROTEÍNAS SAP145 Y SAP49 QUE SON DOS SUBUNIDADES DEL FACTOR QUE EMPALMAN MULTIMERIC 3B (SF3b). Vpr ACTÚA ALTERNADAMENTE CUANDO LOCALIZA A SAP145 CON SU DOMINIO DEL C-TERMINAL. CUANDO SAP145 O SAP49 FUNCIONALES SON AGOTADAS, LA EXPRESIÓN CELULAR DE Vpr INDUCE LA DETENCIÓN DEL PUNTO DE COMPROBACIÓN ATR-Rad17 QUE SEÑALA CAMINO PARA EL CICLO DE LA CÉLULA EN G2; ADEMÁS LA EXPRESIÓN DE Vpr, INHIBIENDO LA FORMACIÓN Y FUNCIÓN DEL COMPLEJO SAP145-SAP49 EN CÉLULAS HUESPED. POR OTRA PARTE Vpr TIENE EFECTOS MÚLTIPLES EN CÉLULAS HUESPED, COMO LA TRANSACTIVACIÓN DE LAS REPETICIONES TERMINALES LARGAS, LA MIGRACIÓN NUCLEAR Y LOS YA MENSIONADOS COMO LA DETENCIÓN DEL CICLO CELULAR EN G2, Y LA APOPTOSIS. TAMBIÉN SE HA COMPROBADO QUE Vpr ADEMÁS DE INDUCIR LA DETENCIÓN DE EL CICLO CELULAR EN G2 DE CÉLULAS MAMÍFERAS, TAMBIÉN LO HACE EN LEVADURA, DEMOSTRANDONOS SU ALTO MECANISMO DE REGULACIÓN CONSERVADO EN EUCARIOTAS.
DE TODO LO ANTERIOR ES VALIDO CONCLUIR QUE EL BLANDO CELULAR DE Vpr ES SAP145, PUES DESPUÉS DE ATACARLO, INDUCE LA ACTIVACIÓN DE LA CASCADA DE LA SEÑAL DEL PUNTO DE COMPROBACIÓN, Y ASÍ DE LA DETENCIÓN DE G2, DETENIENDO E INHIBIENDO LA FUNCIÓN DE LOS FACTORES QUE EMPALMAN SAP145-SAP49 Y QUE ADEMÁS la formación compleja SAP145-SAP49 se pueda requerir para la progresión de G2-M.. PARA TERMINAR, SE DEMOSTRO QUE la proteína de la fusión de GST-Vpr limita selectivamente a SAP145426-642 que incluya el dominio CUS1 Y TAMBIÉN se purde concluir que el dominio CUS1, que atraviesa los aminoácidos 426 a 563, es suficiente para la interacción de SAP145 con Vpr. Además, otra subunidad de SF3b, SAP49, ata a CUS1 con el reconocimiento del RNA del N-terminal (RRM1). Porque Vpr puede detener las células mamíferas y de la levadura en G2 , es muy probable que la proteína de Vpr apunte las moléculas que se conservan entre especie y son parte de los mismos caminos. De hecho, los dominios CUS1 y RRM1 en SAP145 y SAP49, respectivamente, se conservan altamente en especie de las levaduras a los seres. Todos los datos anteriores sugieren que Vpr localiza los puntos nucleares con su dominio del C-terminal; por otro lado, estudios recientes también han demostrado que la inactivación del factor que empalmaba ASF/SF2 en las células DT40 condujo a la detención G2. Para determinarse si las células fueron detenidas en la fase de G2 o de M, el estado del phosphorylation del kinase cdc2 era analizado por análisis del immunoblot con un anticuerpo anti-cdc2. ). Aunque los niveles de la proteína cdc2 siguen siendo constantes a través del ciclo de la célula, su actividad es regulada por el phosphorylation y el dephosphorylation. En el límite de G2/M, cdc2 es activado por la dephosphorylation de cdc25C-mediated, que acciona la entrada en mitosis. Esto indica que el agotamiento de SAP145 o de SAP49 induce la formación del foco de?-H2AX y de BRCA1. Los informes recientes sugieren que el camino que señala ATR-mediado esté requerido para la detención Vpr-inducida G2; Asimismo, el agotamiento de SAP145 o de SAP49 también indujo la phosphorylation de H2AX. TODO LO ANTERIOR SE LOGRO MEDIANTE LA UTILIZACIÓN DE ANTICUERPOS DE CONEJOS, RATONES Y LOS ANTICUERPOS DE LA PROTEÍNA 1 DEL CANDER DE PECHO DEL POLICLONAL DE LA CABRA (VRCA1) DE MAMÍFEROS, ADEMÁS DE LA UTILIZACIÓN DE BACTERIOS. POR OTRA PARTER SE NECESITO LA AMPLIFICACIÓN DE SAP145 Y DE Vpr, ASÍ COMO LA SUBCLONACIÓN DE ESTE ÚLTIMO.

ESTE ARTICULO FUE TOMADO DE PUBMET, PARA ANALIZARLO Y SACAR UN CONCEPTO, DE SU AGRADO.